Ottenuta da ricercatori italiani la struttura cristallografica della proteina COX-1 umana: un importante passo in avanti nella terapia antinfiammatoria
Le ciclossigenasi (COX) sono proteine coinvolte nella biochimica dei lipidi con un ruolo di primo piano nei processi di risposta all’infiammazione e nella coagulazione del sangue. Recenti studi hanno dimostrato che tali proteine hanno una funzione anche nello sviluppo/propagazione di alcune patologie tumorali, un risultato che mette in evidenza l’elevata potenzialità dell’inibizione delle ciclossigenasi non solo per la riduzione dell’infiammazione ma anche nella terapia antitumorale. A tale scopo, la conoscenza della struttura cristallina del bersaglio proteico che si vuole inibire è di fondamentale importanza per lo sviluppo di farmaci più selettivi ed efficienti.
La COX-1, una delle isoforme di ciclossigenasi, è un enzima noto da oltre un secolo quale sito di azione di diversi farmaci, tra cui anche dell’aspirina. Tuttavia, nonostante l’importanza di tale enzima e gli sforzi messi in campo, la struttura della forma umana della COX-1 non era, ad oggi, ancora disponibile.
Grazie al lavoro svolto dal gruppo del Dr. Rocco Caliandro dell’Istituto di cristallografia del Cnr di Bari, congiuntamente al gruppo di ricerca del Prof. Antonio Scilimati del Dipartimento di farmacia-scienze del farmaco dell’Università di Bari, tale risultato è stato raggiunto e la struttura della forma umana della proteina COX-1 è ora disponibile sul Protein Data Bank con il codice 6Y3C.
Grazie alla struttura della forma umana della proteina COX-1, la famiglia delle ciclossigenasi diventa una delle poche famiglie di enzimi operanti nella biochimica dei lipidi in grado di vantare una importante ricchezza di informazioni strutturali e funzionali, che, in prospettiva, potrà facilitare lo sviluppo di nuovi farmaci ad azione antiinfiammatoria e antitumorale.